作者:黄辛 来源:中国科学报 发布时间:2013-5-22 8:50:49
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张鹏小组首次解析叶酸转运蛋白结构与转运机制
 
本报讯(记者黄辛)中科院上海生科院植物生理生态所张鹏课题组日前在《自然》杂志网络版上,首次报道了来源于乳酸杆菌的能量耦合因子型(ECF)叶酸转运蛋白面向内的晶体结构,并揭示了ECF转运蛋白跨膜转运底物的分子机制。
 
ECF转运蛋白复合体属于新的ABC(ATP Binding Cassette)转运蛋白家族,广泛存在于包含很多致病菌的革兰氏阳性细菌中,负责跨膜转运多种维生素和微量元素。
 
但是,科学家对于其三维结构和跨膜转运的分子机理一直都不清楚。
 
张鹏团队通过异源表达纯化的方法,获得了具有体内/体外叶酸转运活性的ECF转运蛋白复合体,进而利用上海同步辐射光源,测定了该复合体较高分辨率的晶体结构。这是迄今第一个ECF型ABC转运蛋白复合体的结构,也是叶酸跨膜转运蛋白的首个结构。
 
该结构清楚地展示了叶酸ECF转运蛋白复合体的三维构象:两个跨膜蛋白中底物结合蛋白EcfS斜插在细胞膜内,而EcfT蛋白则形成 “L”型构象,由EcfT上伸出的两个呈“X”型的螺旋躺在细胞内EcfA/EcfA’蛋白表面的凹槽中,负责将ATP分解产生的EcfA/EcfA’的构象改变传递到EcfS蛋白。
 
专家认为,这一结构的解析为人们开展以ECF转运蛋白为靶标的抗生素药物设计提供了分子基础。该研究使人们对ABC转运蛋白跨膜转运的机理有了全新认识,同时也为人们理解维生素(特别是叶酸)如何实现跨细胞膜转运的过程迈出了一大步。
 
《中国科学报》 (2013-05-22 第4版 综合)
 
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