近日，中国科学院大连化学物理研究所研究员李国辉团队与中国科学院生物物理研究所孙飞研究员团队、北京大学医学部尹长城教授合作，利用冷冻电子显微术解析了小鼠骨骼肌三联体的天然结构，同时利用分子动力学模拟，揭示了三联体超复合结构结合界面和协同耦合机制关联的结构动力学机制。相关成果发表在《科学前沿》上。

在骨骼肌收缩的“兴奋-收缩”耦合生物过程中，骨骼肌三联体扮演重要的角色。在骨骼肌横小管膜上的一种钙离子通道二氢吡啶受体（DHPR）感知兴奋信号后，通过与下方肌浆网膜上的高通量钙通道蛋白RyR1结合偶联，从而引起肌浆网释放钙，诱导随后的肌丝收缩。然而，由于缺乏结构细节，其分子机制尚不清楚。

本工作中，原位结构解析实验团队与李国辉团队合作，共同揭示形成特定排序阵列下的RyR1超复合物，以及RyR1-DHPR超复合物在“兴奋-收缩”耦合过程中的动态分子偶联运动机制。

三联体超复合物的原位结构为它们在骨骼肌中的机械偶联提供了直接证据，结构解析与分子动力学模拟共同揭示了控制骨骼肌“兴奋-收缩”耦合中，超复合物结合界面和协同耦合机制关联的分子机制。

相关论文信息：https://www.science.org/doi/10.1126/sciadv.adl1126