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论文作者:隋森芳 期刊:PNAS 发布时间:2009-3-24 13:25:00
膜结合热激蛋白碗形低聚物保护高温中的大肠杆菌

 
位于周质空间的一种特殊蛋白DegP能帮助热激和其他应激下的大肠杆菌存活。在常温下( 25 °C),DegP作为分子伴侣帮助其他蛋白的正确折叠。而在高温时(37–45 °C),其却作为蛋白酶高效降解未折叠或变性蛋白。清华大学隋森芳及其同事发现了,DegP在蛋白质控中如何调控它的双重角色。
 
之前的研究已经显示,DegP在与变性蛋白结合时形成笼形结构。但DegP如何在其蛋白酶和分子伴侣功能的转变却未得以阐明。
 
通过电子显微镜,隋森芳研究组发现,DegP在未结合底物的情况下,能在类脂膜上形成碗形结构低聚物(如图)。该结构同时显示出分子伴侣和蛋白酶双重活性。
 
研究人员又测试了膜结合DegP与一系列未折叠蛋白的作用的情况。结果显示,在溶液中,这种膜结合DegP碗形低聚物与非膜结合的DegP相比,具有更高蛋白酶活性和更低分子伴侣活性。这样的发现提示,DegP蛋白通过在类脂膜上的聚集使其在两种功能间转换。
 
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论文作者:隋森芳 DOI: 期刊:PNAS
论文摘要链接:http://www.pnas.org/content/early/2009/02/27/0811780106
论文新闻作者:Jie R 联系人姓名:Jie R 电子邮件:rjrojieyahoo.com 联系电话:
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